Protein- und Proteomanalytik

Proteine sind als funktionelle Grundbausteine aller Zellen von fundamentalem Interesse in Biomedizin und Biotechnologie und die Kenntnis des Proteoms für viele medizinische Fragestellungen wichtig.

Das Fraunhofer IGB bietet Forschungsdienstleistungen für die Protein- und Proteomanalytik insbesondere über die Plattform Massenspektrometrie, aber auch über gelelektrophoretische und chromatographische Verfahren, an. Schwerpunkte liegen auf der Identifizierung und Charakterisierung von Proteinen sowie der Expressionsanalyse.  Dabei übernehmen wir die gesamte Durchführung, wie auch Teilaspekte der geplanten Untersuchungen im Kundenauftrag.   

Proteine und Proteom

Protein

Proteine gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Sie geben ihr Struktur und sind für den Transport von Substanzen, die Katalyse chemischer Reaktionen und die Erkennung von Signalstoffen verantwortlich. Ihre Bausteine, die Aminosäuren, sind über Peptidbindungen zu Ketten von bis zu mehreren tausend Einheiten verbunden sind. Dabei bestimmt die Abfolge der Aminosäuren die räumliche Struktur und die Funktion des Proteins.

Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen, einem
Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment zu exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt wird als Proteom bezeichnet. Durch die fortlaufende Neusynthese und den gleichzeitigen Abbau von Proteinen ist es ständigen Änderungen in seiner Zusammensetzung unterworfen. Diese Änderungen werden durch Stimuli der Umgebung beeinflusst und durch komplexe Regulationsprozesse gesteuert. Je nach Art kann das Proteom bis 1 000 000 Proteinspezies umfassen und übersteigt damit die Zahl der im Genom kodierten Gensequenzen üblicherweise um ein Vielfaches. Dies wird hauptsächlich durch mRNA-Splicing und nachträgliche (posttranslationale) Modifikationen des Primärproteins verursacht.

Massenspektrometrie für die Proteinanalytik

Für die Analyse von Proteinen hat die Massenspektrometrie in den letzten Jahren eine immer größere Bedeutung gewonnen. Sie kann sowohl zur Identifizierung eines Proteins eingesetzt werden als auch zur Analyse seiner Aminosäuresequenz. Dabei lassen sich auch mögliche Veränderungen der Seitenketten nachweisen, wie sie beispielsweise bei postranslationalen Modifikationen auftreten. In Kombination mit unterschiedlichen Verfahren der Probenvorbereitung stellt die Massenspektrometrie ein bedeutendes Werkzeug im Repertoire aktueller Methoden zur Analyse einzelner Proteine oder ganzer Proteome dar.

Referenzprojekt

Quantitative Proteomics in der Aufklärung von Pathogenitätsmechanismen

mithilfe differenzieller Proteomanalysen über 2-D-PAGE oder quantitativer Massenspektrometrie werden die komplexen biologischen Vorgänge der Wirt-Pathogen-Interaktion von Candida albicans untersucht.

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