Herstellung von Triglyzerid- und Fettsäure-Epoxiden

Anwendung und Herstellung von pflanzenölbasierten Epoxiden

Bei der Epoxidierung ungesättigter Fettsäuren und Triglyceride entstehen Produkte mit gesteigerter Polarität und Reaktivität. Pflanzenölbasierte Epoxide werden im industriellen Maßstab meistens ausgehend von Sojaöl chemisch hergestellt. Sie können als PVC-Stabilisatoren, Weichmacher, zur Synthese von biobasierten Harzen und Beschichtungen oder nach weiterer Umsetzung als Bestandteile von Schmierstoffformulierungen eingesetzt werden. Die Epoxidierung erfolgt dabei über die sogenannte Prileschajew-Reaktion, bei der olefinische Doppelbindungen der ungesättigten Fettsäuren durch Persäure zum Epoxid (Oxiran) umgesetzt werden.

Die Persäurebildung erfolgt häufig in situ durch Reaktion von Wasserstoffperoxid mit Essig- oder Ameisensäure unter Verwendung starker Mineralsäuren, beispielsweise Schwefelsäure, oder Ionenaustauschharze als Katalysator.

Eine Alternative zu diesem chemischen Verfahren besteht in der chemo-enzymatischen Epoxidierung, bei der eine Lipase die Persäurebildung aus Fettsäure und Wasserstoffperoxid enzymatisch katalysiert. Wesentliche Vorteile sind mildere Prozessbedingungen und eine höhere Selektivität der Umsetzung.

Bei der chemischen Methode teilweise auftretende unerwünschte Ringöffnungsreaktionen können beim chemo-enzymatischen Verfahren weitestgehend vermieden werden.

Das Fraunhofer IGB untersucht in verschiedenen Projekten die oleochemische Nutzung von Ölen und Fetten und befasst sich dabei in einem weiteren Schwerpunkt mit der enzymatischen Herstellung von Epoxidbausteinen für verschiedene Anwendungsgebiete. Der Fokus liegt zum einen auf der Identifikation geeigneter Biokatalysatoren und zum anderen auf der Prozessentwicklung und Skalierung des mehrphasigen Reaktionssystems gemeinsam mit dem Fraunhofer CBP in Leuna. Bei der Auswahl der eingesetzten nachwachsenden Rohstoffe wird besonders Wert darauf gelegt nicht-nahrungsmittelrelevante Substrate zu verwerten.

Neue Enzyme für Persäurebildung

In einem Screening konnten am IGB neue, nicht kommerziell erhältliche Enzyme identifiziert werden, die eine Persäurebildung und somit in einem Folgeschritt eine Epoxidierung ungesättigter Fettsäuren katalysieren. Die Enzyme werden derzeit charakterisiert und auf ihre technischen Einsatzmöglichkeiten hin untersucht. Darüber hinaus könnten eine geeignete Immobilisierung und gegebenenfalls Enzymmodifikationen auf Proteinebene zu einer gesteigerten Aktivität und Stabilität des Biokatalysators beitragen.

Prozessentwicklung

Für die chemo-enzymatische Epoxidierung konnten wir am Fraunhofer IGB sowohl native Pflanzenöle und Pflanzenölderivate als auch pflanzölbasierte Reststoff erfolgreich einsetzen, welche nicht als Lebensmittel verwendet werden. Wir konnten den Prozess für den Umsatz unterschiedlicher Substrate durch eine immobilisierte Lipase aus Candida antarctica (Novozym^® 435) im Hinblick auf Substratkonzentration, Wasserstoffperoxidzugabe, eingesetzter Enzymmenge und Temperatur so optimieren, dass verschiedene ungesättigte Fettsäuren und Öle annähernd vollständig zu den korrespondierenden Epoxiden umgesetzt werden. Im Anschluss an die Verfahrensentwicklung im Labormaßstab wurde in Zusammenarbeit mit dem Fraunhofer CBP eine Skalierung bis zum 100 L-Maßstab durchgeführt und ein Verfahrensschema für eine Produktionsanlage erstellt.

• Screening nach geeigneten Enzymen zur Epoxidierung
  
• Bereitstellung biotechnologisch hergestellter Mustermengen an Epoxiden auf Basis verschiedener Pflanzenöle, freier Fettsäuren und Fettsäureestern
• Ausführliche Charakterisierung von Pflanzenölepoxiden (Dünnschichtchromatographie, Jodzahl, Epoxidsauerstoffgehalt, FT-IR, Rheologie, Dynamische Differenzkalorimetrie, GC)
  
• Optimierung relevanter Prozessparameter mittels statistischer Versuchsplanung
  
• Skalierung bis zum 100-L-Maßstab.

Haitz F, Radloff S, Rupp S, Fröhling M, Hirth T, Zibek S (2018) Chemo-Enzymatic Epoxidation of Lallemantia IbericaSeed Oil: Process Development and Economic-Ecological Evaluation. Applied biochemistry and biotechnology, vol 185. doi: https://doi.org/10.1007/s12010-017-2630-1